氨基酸都有什么呀？怎么读啊！？

Gly——甘氨酸 ?Ala——丙氨酸 ?Val——缬氨酸 ? Leu——亮氨酸

Ile——异亮氨酸 Phe——苯丙氨酸 Trp——色氨酸 ? Tyr——酪氨酸?

Asp——天冬氨酸 ? Asn——天冬酰胺 Glu——谷氨酸 ? Lys——赖氨酸?

Gln——谷氨酰胺 ? Met——甲硫氨酸 ?Ser——丝氨酸 ?Thr——苏氨酸

Cys——半胱氨酸 Pro——脯氨酸 His——组氨酸 Arg——精氨酸?

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。

扩展资料：

氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：

1.氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O和O2，解除对细胞的毒害。

2.非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。

3.转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。

4.联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：

1）以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2）通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。

参考资料：

caspase怎么读

丙氨酸 Ala A

精氨酸 Arg R

天冬氨酸 Asp D

半胱氨酸 Cys C

谷氨酰胺 Gln Q

谷氨酸 Glu/Gln E

组氨酸 His H

异亮氨酸 Ile I

甘氨酸 Gly G

天冬酰胺 Asn N

亮氨酸 Leu L

赖氨酸 Lys K

甲硫氨酸 Met M

苯丙氨酸 Phe F

脯氨酸 Pro P

丝氨酸 Ser S

苏氨酸 Thr T

色氨酸 Trp W

酪氨酸 Tyr Y

缬氨酸 Val V

六伴穷光蛋，

酸谷天出门，

死猪肝色脸，

只携一两钱。

一本落色书，

拣来精读之。

芳香老本色，

不抢甘肃来。

六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、胱、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸

酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天冬氨酸→酸性氨基酸

死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸

只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸

一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮

拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸

芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸

不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸

caspase英['k?sp?z] 美['k?sp?z] 。

Caspase全称为含半胱氨酸的天冬氨酸蛋白水解酶(cysteinyl aspartate specific proteinase)。caspase是一组存在于细胞质中具有类似结构的蛋白酶。

Caspase与真核细胞凋亡密切相关，并参与细胞的生长、分化与凋亡调节。

Caspase家族属于半胱氨酸蛋白酶，相当于线虫中的ced一3，具有高度同源性。这些蛋白酶均有以下特点：

①总是在天冬氨酸之后切断底物，所以命名为caspase(cysteine aspartate—specific protease)。

②酶活性依赖于半胱氨酸残基的亲核性。

③通常以酶原的形式存在，为由两大、两小亚基两两组成的异四聚体。大、小亚基由同一基因编码，在受到激活后前体被切割，产生两个活性亚基。这些蛋白酶是引起细胞凋亡的关键酶，一旦信号转导途径被激活，caspase被活化，随后发生凋亡蛋白酶的级联反应。

细胞内的酶被激活，可降解细胞内的重要蛋白质，最终导致细胞不可逆地走向凋亡。

它们的活性位点均包含半胱氨酸残基，能够特异性的切割靶蛋白天冬氨酸残基上的肽键，故名。caspase负责选择性地切割某些蛋白质，从而造成细胞凋亡。

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